Unidad
ESTRUCTURA DE DIANAS MACROMOLECULARES
¡Bienvenido a la Unidad de Estructura de Dianas Macromoleculares!
Nuestra investigación se centra en comprender la estructura tridimensional de las proteínas, cómo se ensamblan en complejos macromoleculares en la célula y cuáles son los mecanismos para su función y regulación. Nos interesa especialmente cómo el mal funcionamiento de las proteínas afecta la salud humana, la identificación de variantes proteicas causantes de enfermedades y el desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas para corregir o evitar la actividad de las proteínas defectuosas.
Empleamos un enfoque multidisciplinar que combina métodos estructurales, bioquímicos, biofísicos y celulares para definir la forma, función y evolución de estas dianas macromoleculares y mapear sus «redes sociales». Usamos las técnicas que haga falta para obtener respuestas y formular preguntas mejores. Unirse a nuestro laboratorio implica adoptar esta mentalidad interdisciplinar y adquirir diversas habilidades técnicas en una atmósfera de mucho trabajo y colaboración.
Santiago Ramón-Maiques (Santi)
Investigador Principal
Santiago (Valencia, 1973) obtuvo su doctorado en Biología en 2001 en la Universidad de Valencia, bajo la dirección del Prof. Vicente Rubio en el Instituto de Biomedicina de Valencia (IBV). Formado en Bioquímica, Enzimología y Biología Estructural, se especializó en cristalografía de rayos X con el Prof. Ignacio Fita (CBMB, Barcelona). En este periodo, contribuyó al descubrimiento de un nuevo grupo estructural de enzimas: la familia de las quinasas de aminoácidos. Impulsado por su pasión por comprender la maquinaria molecular y los grandes complejos de proteínas, Santiago se unió al laboratorio de la Dra. Wei Yang en los Institutos Nacionales de Salud (NIH, Bethesda, EE.UU.) de 2003 a 2008, donde trabajó en proteínas complejas involucradas en la replicación, recombinación y reparación del ADN. Durante este período, también trabajó con el grupo del Dr. Alasdair Steven (NIAMS, NIH), aplicando microscopía electrónica de partícula única para estudiar complejos de ADN proteína inaccesibles mediante cristalografía de rayos X. En 2010, Santiago regresó a España como Líder de Grupo Junior en el Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO, Madrid), donde obtuvo un contrato de investigación “Ramón y Cajal”. Tras siete años en el CNIO, obtuvo el puesto de “Científico Titular” en el CSIC y trasladó su grupo al Centro de Biología Molecular Severo Ochoa (CBMSO, Madrid). En 2020, su laboratorio se trasladó de nuevo al IBV, donde actualmente es Vicedirector y colabora con el CIBERER (Grupo 739) en la investigación de enfermedades raras. Fuera del laboratorio, Santiago disfruta pasando tiempo con su familia, el mar, las olas y el viento. Además, disfruta tocando bastante mal la guitarra.
Francisco del Caño (Paco)
Postdoctoral Fellow
Paco (Priego de Córdoba, 1988) obtuvo su Grado en Biología en la Universidad de Córdoba en 2012. Durante sus estudios de grado y su Tesis de Máster en Genética y Biotecnología Celular y Molecular, realizó prácticas en el Departamento de Genética y recibió una beca de colaboración del Ministerio de Educación. En 2014, Paco se unió al grupo de Santiago Ramón-Maiques en el CNIO (Madrid) con una beca predoctoral «Severo Ochoa». Allí, adquirió experiencia en biología molecular y celular, edición genómica, ingeniería de proteínas, bioquímica y cristalografía de rayos X, para estudiar la estructura, función y localización del complejo multienzimático CAD. El descubrimiento de una nueva enfermedad causada por deficiencia en CAD le llevó a generar, mediante CRISPR, la primera línea celular humana con un knockout de CAD y a desarrollar un ensayo celular para identificar variantes patogénicas de la proteína, facilitando el diagnóstico de niños en todo el mundo afectados por esta rara enfermedad. En 2019, obtuvo su doctorado en la Universidad Autónoma de Madrid, realizando contribuciones clave para caracterizar la localización celular de CAD y para dilucidar los mecanismos catalíticos y los cambios conformacionales de sus distintos dominios funcionales. Paco desempeñó un papel fundamental en la reubicación del laboratorio, primero al CBMSO, luego al IBV, y más recientemente a las nuevas instalaciones del IBV en Centro de Investigación Príncipe Felipe (CIPF), donde continúa trabajando en la caracterización funcional y estructural de dianas moleculares para avanzar en la comprensión, diagnóstico y tratamiento de enfermedades raras. Cuando no se divierte con células y proteínas, a Paco le encanta salir, jugar al fútbol, pádel, tenis… lo que sea, ¡y hacer bizcochos riquísimos!.
Maria Luisa López (Marisa)
Postdoctoral Fellow
Marisa (Toledo, 1977) obtuvo su licenciatura en Bioquímica en la Universidad de Córdoba en 2001. Posteriormente, se trasladó al Instituto de Biomedicina de Valencia (IBV) para realizar su doctorado en cristalografía de rayos X bajo la supervisión del Prof. Alberto Marina Moreno. Su investigación doctoral se centró en los Sistemas de Dos Componentes (TCS), trabajando en la caracterización bioquímica de nuevos sistemas y en la resolución estructural de proteínas clave de TCS. Tras completar su doctorado en 2011, Marisa inició un periodo postdoctoral en Estados Unidos, uniéndose al grupo de David L. Stokes en el Skirball Institute de NYULMC en Nueva York. Allí se especializó en la resolución de estructuras de proteínas de membrana mediante criomicroscopía electrónica (cryoEM), con un enfoque en proteínas de membrana implicadas en enfermedades, como el transportador de zinc YiiP. Durante este tiempo, adquirió experiencia en el manejo de lípidos, detergentes y nanodiscos, así como en la reconstrucción y caracterización estructural de proteínas de membrana mediante cryoEM. Se volvió experta en todos los aspectos de cryoEM, desde la preparación de muestras hasta el procesamiento de datos utilizando programas clásicos como RELION y CryoSPARC. En enero de 2021, tras una década en EE.UU., Marisa regresó a España para establecer el primer servicio de cryoEM en Valencia, dentro del grupo de José Luis Llácer en el IBV. Durante los siguientes cuatro años, configuró la infraestructura informática y el software necesarios para el procesamiento de datos y la determinación estructural por cryoEM. Además, desarrolló protocolos y llevó a cabo sesiones de formación para la preparación de muestras, incluyendo tinción negativa y cryoEM. Durante la pandemia, desempeñó un papel clave en la determinación de las estructuras de las variantes de la proteína Spike del SARS-CoV-2, tanto en solitario como en complejo con señuelos de ACE2 y compuestos inhibidores. En enero de 2025, Marisa se unió al laboratorio de Santiago Ramón-Maiques para ayudar a lanzar los estudios de cryoEM del grupo. Su rol incluye la configuración y gestión de programas computacionales, la optimización de las condiciones para la preparación de rejillas y la dirección de la recolección de datos y la reconstrucción de proteínas. Cuando no está «friendo proteínas con electrones», a Marisa le encanta salir de fiesta y bucear.
Lluís Eixerés
PhD student
Lluís es estudiante de segundo año de doctorado en el laboratorio de Santiago. Obtuvo su licenciatura en Bioquímica y Ciencias Biomédicas en la Universidad de Valencia en 2021, seguida de un máster en Investigación y Desarrollo en Biotecnología y Biomedicina en la misma institución en 2022. Durante la carrera, Lluís adquirió experiencia como alumno interno en el Departamento de Bioquímica y Biología Molecular bajo la supervisión de la Dra. Patricia Casino. Allí, aprendió técnicas de biología molecular y microbiología, y también en la expresión y purificación de proteínas. Además, realizó prácticas remuneradas en la Cátedra de Comunicación Científica de la Universidad de Valencia, donde desarrolló competencias en divulgación científica y periodismo. La tesis de máster de Lluís se centró en las bases estructurales y funcionales de los sistemas de fosfotransferencia en el hongo patógeno Candida albicans. Su dedicación al proyecto le permitió continuar trabajando en él tras graduarse, lo que culminó en una publicación en Communications Biology. En 2023, Lluís comenzó su proyecto de doctorado, con el objetivo de desentrañar la función desconocida de la uracilo fosforribosiltransferasa (UPRT) en humanos y otros eucariotas superiores. Su investigación emplea un enfoque multidisciplinario que incluye cristalografía de rayos X y microscopía crioelectrónica, ensayos bioquímicos y técnicas celulares para estudiar la localización subcelular y generar líneas celulares knockout mediante CRISPR/Cas. A lo largo de este periodo, ha colaborado en otros proyectos del laboratorio y es coautor de una publicación reciente en Journal of Molecular Biology. Desde que se unió al laboratorio, Lluís ha presentado su trabajo en diversos encuentros, incluyendo la 1ª conferencia científica conjunta CIPF-IBV, donde dio la conferencia inaugural, y el encuentro internacional ICAP/ICAN 2024 en Kaiserslautern (Alemania), donde dio una charla. También asistió al prestigioso taller Diamond-CCP4 Data Collection & Structure Solution Workshop 2023 en Oxford, un curso destacado en cristalografía de macromoléculas con prácticas en las líneas de luz del sincrotrón. Fuera del laboratorio, Lluís ejerce como tenista semiprofesional y concursante compulsivo de programas de la tele, aunque de momento, la ciencia sigue pagando el alquiler….
Carolina Espinosa (Carol)
Technician
Carol obtuvo su título de Técnico Superior en Anatomía Patológica y Citodiagnóstico en 2019 en Valencia. Primero se unió a la Unidad de Regulación de la Síntesis de Proteínas, dirigida por José Luís Llácer, y luego pasó a la Unidad de Enzimopatología Estructural, liderada por Vicente Rubio, ambas en el IBV. Durante este tiempo, adquirió una amplia experiencia en técnicas de biología molecular, así como en la expresión y purificación de proteínas utilizando sistemas bacterianos. En 2025, Carol se unió a un proyecto colaborativo entre el laboratorio de Santiago y el grupo de José María Millán en el Instituto de Investigaciones Sanitarias La Fe (IISLaFe). Actualmente, trabajando en el laboratorio de Santiago en las nuevas instalaciones del IBV en el Centro de Investigación Príncipe Felipe (CIPF), Carol da apoyo en la gestión general del laboratorio, produce y purifica proteínas recombinantes para varios proyectos en curso, ¡y aún encuentra tiempo para aprender nuevos idiomas y entrenar en el gimnasio!
Fábricas macromoleculares de nucleótidos de pirimidina
Los nucleótidos de pirimidina son esenciales para todas las formas de vida, ya que actúan como componentes clave de los ácidos nucleicos (ADN y ARN) y como activadores en la glicosilación y la síntesis de carbohidratos y fosfolípidos. Las células obtienen los nucleótidos de pirimidina a través de dos rutas metabólicas distintas. Las células que se dividen lentamente o están diferenciadas obtienen pirimidinas de la dieta o de la degradación de ácidos nucleicos a través de rutas de rescate. En cambio, las células que proliferan, incluidas las cancerosas, necesitan un fuerte aporte de nucleótidos que sintetizan a través de rutas de novo (desde cero). Nuestra investigación busca desentrañar la compleja maquinaria proteica responsable de la biosíntesis de pirimidinas. Las mutaciones en estas proteínas conducen a enfermedades graves, mientras que los inhibidores podrían tener un efecto antitumoral potencial. Pero, ¿cuáles son estas proteínas y cómo funcionan?
En el núcleo de este proceso está CAD, una proteína multifuncional que fusiona cuatro dominios enzimáticos: glutaminasa (GLN), carbamoil fosfato sintetasa (CPS-2), aspartato transcarbamilasa (ATC) y dihidroorotasa (DHO). CAD se ensambla en grandes partículas hexaméricas que impulsan la síntesis de pirimidinas de novo. A pesar de su papel crítico, la estructura y función de CAD siguen siendo en gran medida desconocidas. En el grupo empleamos ingeniería de proteínas, cristalografía de rayos X y microscopía electrónica, combinadas con ensayos bioquímicos y celulares, para dilucidar la estructura de CAD y sus mecanismos catalíticos y regulatorios. Además, investigamos otras proteínas que se ensamblan e interaccionan con CAD formando una factoría celular de síntesis de nucleótidos.
Identificar y comprender mutaciones patogénicas en CAD
Las mutaciones en CAD causan una rara encefalopatía epiléptica que afecta predominantemente a niños y recién nacidos. Este grave trastorno neurometabólico puede ser letal, pero los pacientes responden bien al tratamiento con suplementos orales de uridina, lo que hace que el diagnóstico temprano sea crucial. Nuestro laboratorio ha desarrollado un ensayo celular rápido y fiable para evaluar el potencial patogénico de las mutaciones en CAD. A través de colaboraciones con hospitales de todo el mundo, ayudamos a diagnosticar a los niños afectados por la enfermedad e identificar quienes podrían beneficiarse del tratamiento con uridina.
Una vez hecho el diagnóstico molecular, volvemos al laboratorio para estudiar el impacto de estas mutaciones. Al analizar los cambios dañinos, obtenemos información clave para comprender cómo funciona CAD. Este conocimiento es vital para comprender las bases moleculares de la enfermedad y predecir el potencial patogénico de futuras mutaciones.
BASES MOLECULARES DE LA ENFERMEDAD
La función de una proteína depende en gran medida de su estructura y de sus interacciones con otras proteínas o moléculas. Algunas mutaciones tienen un impacto evidente, como la alteración de un residuo en el sitio activo, mientras que otras afectan regiones distantes con consecuencias poco claras. Cuando la estructura o función de una proteína es poco conocida, evaluar los efectos de las mutaciones se vuelve aún más complicado.
Como laboratorio especializado en la resolución de estructuras proteicas y la comprensión de su función, aprovechamos nuestra experiencia para ayudar a evaluar el potencial dañino de variantes proteicas de significado incierto. Nuestro objetivo es identificar cambios patogénicos, dilucidar sus mecanismos y desarrollar nuevas estrategias terapéuticas para restaurar la función proteica defectuosa y combatir la enfermedad.
High conformational flexibility of phosphomannomutase 2: Implications for functioning mechanisms, stability and pharmacological chaperone design. Francisco del Caño-Ochoa, Marçal Vilar, Alicia Vilas, Rebeca Company, Belén Pérez, Santiago Ramón-Maiques. bioRxiv 2025.01.27.635082; doi: https://doi.org/10.1101/2025.01.27.635082
Synthetic heparan sulfate mimics based on chitosan derivatives show broad-spectrum antiviral activity. Revuelta J, Rusu L, Frances-Gomez C, Trapero E, Iglesias S, Pinilla EC,Blázquez AB, Gutiérrez-Adán A, Konuparamban A, Moreno O, Gómez Martínez M, Forcada-Nadal A, López-Redondo ML, Avilés-Alía AI; IBV-Covid19-Pipeline; Llácer JL, Llop J, Martín Acebes MÁ, Geller R, Fernández-Mayoralas A. Commun Biol. 2025, 8(1):360.
Disruption of CAD Oligomerization by Pathogenic Variants. Del Caño-Ochoa F, Ramadane-Morchadi L, Eixerés L, Moreno-Morcillo M,Fernández-Leiro R, Ramón-Maiques S. J Mol Biol. 2024, 436(23):168832.
Significance of utilizing in silico structural analysis and phenotypic data to characterize phenylalanine hydroxylase variants: A PAH landscape. Himmelreich N, Ramón-Maiques S, Navarrete R, Castejon-Fernandez N, Garbade SF, Martinez A, Desviat LR, Pérez B, Blau N. Mol Genet Metab. 2024 Jul;142(3):108514.
PAH deficient pathology in humanized c.1066-11G>A phenylketonuria mice. Martínez-Pizarro A, Picó S, López-Márquez A, Rodriguez-López C, Montalvo E,Alvarez M, Castro M, Ramón-Maiques S, Pérez B, Lucas JJ, Richard E, Desviat LR. Hum Mol Genet. 2024, 33(12):1074-1089.
Biallelic hypomorphic variants in CAD cause uridine-responsive macrocytic anaemia with elevated haemoglobin-A2. Steinberg-Shemer O, Yacobovich J, Noy-Lotan S, Dgany O, Krasnov T, Barg A,Landau YE, Kneller K, Somech R, Gilad O, Brik Simon D, Orenstein N, Izraeli S,Del Caño-Ochoa F, Tamary H, Ramón-Maiques S. Br J Haematol. 2024, 204(3):1067-1071.
Beyond genetics: Deciphering the impact of missense variants in CAD deficiency. Del Caño-Ochoa F, Ng BG, Rubio-Del-Campo A, Mahajan S, Wilson MP, Vilar M,Rymen D, Sánchez-Pintos P, Kenny J, Ley Martos M, Campos T, Wortmann SB, Freeze HH, Ramón-Maiques S. J Inherit Metab Dis. 2023 Nov;46(6):1170-1185.
A tailored strategy to crosslink the aspartate transcarbamoylase domain of the multienzymatic protein CAD. Del Caño-Ochoa F, Rubio-Del-Campo A, Ramón-Maiques S. Molecules. 2023, 28(2):660.
Pathogenic variants of the coenzyme A biosynthesis-associated enzyme phosphopantothenoylcysteine decarboxylase cause autosomal-recessive dilated cardiomyopathy. Bravo-Alonso I, Morin M, Arribas-Carreira L, Álvarez M, Pedrón-Giner C,Soletto L, Santolaria C, Ramón-Maiques S, Ugarte M, Rodríguez-Pombo P, Ariño J,Moreno-Pelayo MÁ, Pérez B. J Inherit Metab Dis. 2023, 46(2):261-272.
Phosphorylation of T897 in the dimerization domain of Gemin5 modulates protein interactions and translation regulation. Francisco-Velilla R, Embarc-Buh A, Abellan S, Del Caño-Ochoa F, Ramón-Maiques S, Martinez-Salas E. Comput Struct Biotechnol J. 2022, 20:6182-6191.
A functional platform for the selection of pathogenic variants of PMM2 amenable to rescue via the use of pharmacological chaperones. Segovia-Falquina C, Vilas A, Leal F, Del Caño-Ochoa F, Kirk EP, Ugarte M,Ramón-Maiques S, Gámez A, Pérez B. . Hum Mutat. 2022, 43(10):1430-1442.
Functional and structural deficiencies of Gemin5 variants associated with neurological disorders. Francisco-Velilla R, Embarc-Buh A, Del Caño-Ochoa F, Abellan S, Vilar M,Alvarez S, Fernandez-Jaen A, Kour S, Rajan DS, Pandey UB, Ramón-Maiques S,Martinez-Salas E. Life Sci Alliance. 2022, 5(7):e202201403.
Insight on molecular pathogenesis and pharmacochaperoning potential in phosphomannomutase 2 deficiency, provided by novel human phosphomannomutase 2 structures. Briso-Montiano A, Del Caño-Ochoa F, Vilas A, Velázquez-Campoy A, Rubio V, Pérez B, Ramón-Maiques S. J Inherit Metab Dis. 2022, Mar;45(2):318-333.
Deciphering CAD: Structure and function of a mega-enzymatic pyrimidine factory in health and disease. Del Caño-Ochoa F, Ramón-Maiques S. Protein Sci. 2021 30(10):1995-2008
Afatinib exerts immunomodulatory effects by targeting the pyrimidine biosynthesis enzyme CAD. Tu HF, Ko CJ, Lee CT, Lee CF, Lan SW, Lin HH, Lin HY, Ku CC, Lee DY, Chen IC, Chuang YH, Del Caño-Ochoa F, Ramón-Maiques S, Ho CC, Lee MS, Chang GD. Cancer Res. 2021 81(12):3270-3282
Mechanisms of feedback inhibition and sequential firing of active sites in plant aspartate transcarbamoylase. Bellin L, Del Caño-Ochoa F, Velázquez-Campoy A, Möhlmann T, Ramón-Maiques S. Nat Commun. 2021 12(1):947
The GATA3 X308_Splice breast cancer mutation is a hormone context-dependent oncogenic driver. Hruschka N, Kalisz M, Subijana M, Graña-Castro O, Del Cano-Ochoa F, Brunet LP, Chernukhin I, Sagrera A, De Reynies A, Kloesch B, Chin SF, Burgués O, Andreu D, Bermejo B, Cejalvo JM, Sutton J, Caldas C, Ramón-Maiques S, Carroll JS, Prat A, Real FX, Martinelli P. Oncogene 2020 39(32):5455-5467
Cell-based analysis of CAD variants identifies individuals likely to benefit from uridine therapy. Del Caño-Ochoa F, Ng BG, Abedalthagafi M, Almannai M, Cohn RD, Costain G, Elpeleg O, Houlden H, Karimiani EG, Liu P, Manzini MC, Maroofian R, Muriello M, Al-Otaibi A, Patel H, Shimon E, Sutton VR, Toosi MB, Wolfe LA, Rosenfeld JA, Freeze HH, Ramón-Maiques S. Genet Med. 2020 22(10):1598-1605
The multienzymatic protein CAD leading the de novo biosynthesis of pyrimidines localizes exclusively in the cytoplasm and does not translocate to the nucleus. Del Caño-Ochoa F, Ramón-Maiques S. Nucleosides Nucleotides Nucleic Acids. 2020 39(10-12):1320-1334
CAD, a multienzymatic protein at the head of de novo pyrimidine biosynthesis. Del Caño-Ochoa F, Moreno-Morcillo M, Ramón-Maiques S. Subcell Biochem. 2019 93:505-538
Structural basis for the dimerization of Gemin5 and its role in protein recruitment and translation control. Moreno-Morcillo M, Francisco-Velilla R, Embarc-Buh A, Fernández-Chamorro J, Ramón-Maiques S, Martinez-Salas E. Nucleic Acids Res. 2020 48(2):788-801
Characterization of the catalytic flexible loop in the dihydroorotase domain of the human multi-enzymatic protein CAD. Del Caño-Ochoa F, Grande-García A, Reverte-López M, D’Abramo M, Ramón-Maiques S. J Biol Chem. 2018 293(49):18903-18913
Gain-of-function mutations in DNMT3A in patients with paraganglioma. Remacha L, Currás-Freixes M, Torres-Ruiz R, Schiavi F, Torres-Pérez R, Calsina B, Letón R, Comino-Méndez I, Roldán-Romero JM, Montero-Conde C, Santos M, Pérez LI, Pita G, Alonso MR, Honrado E, Pedrinaci S, Crespo-Facorro B, Percesepe A, Falcioni M, Rodríguez-Perales S, Korpershoek E, Ramón-Maiques S, Opocher G, Rodríguez-Antona C, Robledo M, Cascón A. Genet Med. 2018 20(12):1644-1651
CAD: A multifunctional protein leading de novo pyrimidine biosynthesis. Moreno-Morcillo M, Ramón-Maiques S. Encyclopedia of Life Sciences (eLS) 2017. John Wiley & Sons, Ltd: Chichester. DOI: 10.1002/9780470015902.a0027193
Structural insight into the core of CAD, the multifunctional protein leading de novo pyrimidine biosynthesis. Moreno-Morcillo M, Grande-García A, Ruiz-Ramos A, Del Caño-Ochoa F, Boskovic J, Ramón-Maiques S. Structure. 2017 25(6):912-923.e5
Structure and functional characterization of human aspartate transcarbamoylase, the target of the anti-tumoral drug PALA. Ruiz-Ramos A, Velázquez-Campoy A, Grande-García A, Moreno-Morcillo M, Ramón-Maiques S. Structure. 2016 24(7):1081-94
The N-terminal domain of MuB protein has striking structural similarity to DNA-binding domains and mediates MuB filament-filament interactions. Dramićanin M, López-Méndez B, Boskovic J, Campos-Olivas R, Ramón-Maiques S. J Struct Biol. 2015 191(2):100-11.
MuB gives a new twist to target DNA selection. Dramićanin M, Ramón-Maiques S. Mob Genet Elements. 2013, 3(5):e27515.
Structure, functional characterization, and evolution of the dihydroorotase domain of human CAD. Grande-García A, Lallous N, Díaz-Tejada C, Ramón-Maiques S. Structure. 2014, 22(2):185-98.
Expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the aspartate transcarbamoylase domain of human CAD. Ruiz-Ramos A, Lallous N, Grande-García A, Ramón-Maiques S. Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 2013, 69(Pt 12):1425-30.
MuB is an AAA+ ATPase that forms helical filaments to control target selection for DNA transposition. Mizuno N, Dramićanin M, Mizuuchi M, Adam J, Wang Y, Han YW, Yang W, Steven AC, Mizuuchi K, Ramón-Maiques S. Proc Natl Acad Sci USA. 2013, 110(27):E2441-50.
Expression, purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the dihydroorotase domain of human CAD. Lallous N, Grande-García A, Molina R, Ramón-Maiques S. Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 2012, 68(Pt 11):1341-5.
The PHD finger of human UHRF1 reveals a new subgroup of unmethylated histone H3 tail readers. Lallous N, Legrand P, McEwen AG, Ramón-Maiques S, Samama JP, Birck C. PLoS One. 2011;6(11):e27599.
Estamos felices y orgullosos de haber tenido personas estupendas en el laboratorio.
Gracias a todos por haber compartido vuestra pasión por la ciencia y vuestra amistad.
Francisco (Curro) Vicente (Spain), Marta Fernández (Spain), Eliska Smirakova (Czech Republic), Daniela Caijao (Colombia), Luisa Gleich (Germany), Patricia Exposito (Spain), Manuel Garavito (Colombia), Fernando Valenzuela (Spain), Leo Bellin (Germany), Alessio Falzone (Germany), Uxía Pérez (Spain), Laura García (Spain), Rebeca Company (Spain), Aneliya Dragomirova (Spain), Miriam Poley (Spain), Vanessa Scherer (Germany), Alejandro Alarcón (Austria), Lobna Ramadane (Spain), Juan Luis Gallego (Spain), Jordi Juan Girnoés (Spain), Jose Antonio Ferrandis (Spain), Pablo López (Spain)
